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福州大學研究團隊在蛋白結構質譜研究取得系列進展
2024年09月20日 11:30:39
來源：化工儀器網(wǎng) 作者：宋池 點擊量：8929
福州大學生物藥光動力治療技術國家地方聯(lián)合工程研究中心的李金宇教授團隊，在蛋白質結構質譜研究領域取得了顯著進展。
【化工儀器網(wǎng) 項目成果】福州大學生物藥光動力治療技術國家地方聯(lián)合工程研究中心的李金宇教授團隊，在蛋白質結構質譜研究領域取得了顯著進展。一系列研究成果已發(fā)表在《Chemical Science》、《Chinese Chemical Letters》以及《Journal of Physical Chemistry Letters》等國際高水平期刊上。
蛋白質是生命活動的基礎，它們的功能與其三維結構密切相關。然而，蛋白質結構的復雜性和多樣性給研究帶來了極大的挑戰(zhàn)。近年來，隨著質譜技術的發(fā)展，特別是蛋白質結構質譜技術的進步，研究人員能夠更深入地理解蛋白質的結構及其功能。
蛋白質結構質譜是一種將質譜技術應用于蛋白質結構分析的方法。它不僅可以幫助確定蛋白質的一級序列，還能通過分析蛋白質碎片離子的碰撞誘導解離(CID)或電子轉移解離(ETD)等方式，獲取有關蛋白質三維結構的信息。此外，結合同位素標記或化學交聯(lián)等技術，可以進一步研究蛋白質間的相互作用以及蛋白質的動態(tài)變化。
李金宇教授團隊與南開大學化學學院李功玉研究員團隊合作，結合雙方自主開發(fā)的技術——糖型分辨去折疊離子淌度質譜法與結構質譜導向的分子動力學模擬，深入探討了唾液酸化修飾對糖蛋白構象穩(wěn)定性的具體作用機制。研究顯示，唾液酸化修飾與糖蛋白的構象穩(wěn)定性之間存在復雜的相互作用，并通過實驗數(shù)據(jù)闡明了這種修飾如何在分子層面調控蛋白質的三維結構(詳情參見《Chem. Sci. 2024, 14431》)。這項研究不僅為理解蛋白質翻譯后修飾提供了一個新視角，也為開發(fā)基于蛋白質結構的藥物設計奠定了基礎。
進一步的研究中，兩個團隊利用先進的質譜平臺，揭示了蛋白質在氣相環(huán)境中的獨特去折疊行為。實驗發(fā)現(xiàn)，富含β-片層的蛋白質區(qū)域更容易發(fā)生去折疊，并且觀察到了蛋白質從β-片層向α-螺旋轉變的動態(tài)過程。此外，實驗結果表明，在氣相條件下，α-螺旋結構比β-片層更加穩(wěn)定(詳情參見《Chin. Chem. Lett. 2024, 110401》)。
李金宇教授團隊還利用自主開發(fā)的高精度質譜技術，在原子尺度下觀察并解釋了由于液氣相質子化狀態(tài)變化導致的蛋白質二級結構解折疊現(xiàn)象。該研究不僅提供了關于蛋白質解折疊的新見解，還揭示了環(huán)境因素如何通過調控蛋白質的質子化狀態(tài)來影響其結構與功能(詳情參見《J. Phys. Chem. Lett. 2024, 9374》)。
上述研究得到了國家自然科學基金(項目編號：22173020、21603033)與福建省自然科學基金杰出青年項目(項目編號：2019J06007)的資金支持。這些突破性的成果不僅提升了我們對于蛋白質結構及其動態(tài)變化的理解，也為后續(xù)的科學研究開辟了新的道路。
素材來源：生物藥光動力治療技術國家地方聯(lián)合工程研究中心
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