C5a是一種由補(bǔ)體蛋白5（C5）產(chǎn)生的74個(gè)氨基酸的小蛋白片段。當(dāng)補(bǔ)體被激活時(shí)，C5會(huì)被C5轉(zhuǎn)化酶裂解成C5a和C5b。

凝血和纖溶途徑的因素也能將C5裂解成C5a。(1) C5a是一種非常強(qiáng)效的過(guò)敏毒素和趨化肽，能夠增加血管通透性，

刺激髓系細(xì)胞釋放細(xì)胞因子，以及在內(nèi)皮細(xì)胞上表達(dá)粘附分子。(2)

主要的促炎效應(yīng)功能是由C5a與七次跨膜G蛋白偶聯(lián)受體C5aR1（CD88）結(jié)合所誘導(dǎo)的。在C5被裂解成C5a和C5b后不久，C5a會(huì)被羧肽酶代謝，該酶去除C末端的精氨酸并形成C5a-desArg，這是一種較不強(qiáng)效的C5aR1配體。C5a也能結(jié)合到第二個(gè)受體C5aR2（C5L2或GPR77），然而，與C5a結(jié)合C5aR2相關(guān)的生物效應(yīng)在文獻(xiàn)中尚不清楚，已有抗炎和促炎效應(yīng)的描述。

C5a受體在多種細(xì)胞和組織中表達(dá)，C5a激活的效應(yīng)取決于C5a受體的位置。(3, 4)雖然補(bǔ)體系統(tǒng)是先天免疫防御對(duì)抗病原的重要部分，但研究表明，過(guò)度的補(bǔ)體激活，包括C5a-C5aR相互作用，在多種自身免疫和神經(jīng)退行性疾病以及急性和慢性炎癥狀況中扮演著核心角色。鑒于C5a-C5aR在多種疾病中的病理作用的強(qiáng)有力證據(jù)，配體和受體都是有希望的治療靶點(diǎn)。目前正在進(jìn)行藥理學(xué)候選藥物抑制C5a和C5aR1的臨床研究。(2,3,5)

艾美捷Svar Life Science-C5a檢測(cè)就緒細(xì)胞（#BM4075）應(yīng)用：

iLite® C5a檢測(cè)就緒細(xì)胞可用于研究C5a、受體C5aR1及其在測(cè)試樣本中的相互作用，包括人類血清。以下檢測(cè)的應(yīng)用說(shuō)明可供參考：

功能性C5a的定量（LABEL-DOC-0510）

C5aR抑制活性的檢測(cè)（LABEL-DOC-0511）

注意事項(xiàng)：

僅供研究使用。本產(chǎn)品僅供專業(yè)實(shí)驗(yàn)室研究使用。使用該產(chǎn)品產(chǎn)生的數(shù)據(jù)和結(jié)果不應(yīng)用于診斷程序或人類治療應(yīng)用。

iLite® C5a檢測(cè)就緒細(xì)胞是一種人類來(lái)源的穩(wěn)定轉(zhuǎn)染細(xì)胞系，被歸類為一級(jí)基因修飾微生物。應(yīng)按照歐盟指令（2009/41/EC）處理iLite®檢測(cè)就緒細(xì)胞，并在符合這些法規(guī)的許可的密閉使用設(shè)施中處置。當(dāng)按照制造商的產(chǎn)品規(guī)格使用時(shí)，即視為已滿足歐盟指令2009/41/EC關(guān)于基因修飾微生物密閉使用的要求。

通常被認(rèn)為是生物危害性廢物的化學(xué)品和制劑殘留物應(yīng)在處置前通過(guò)高壓滅菌或使用漂白劑進(jìn)行滅活。所有此類材料應(yīng)按照既定的安全程序進(jìn)行處置。

在接受iLite®檢測(cè)就緒細(xì)胞的交付時(shí)，接收方同意不進(jìn)行這些細(xì)胞的次級(jí)培養(yǎng)，不嘗試進(jìn)行次級(jí)培養(yǎng)或?qū)⑺鼈兘唤o第三方，并且只直接在檢測(cè)中使用它們。iLite®基于細(xì)胞的產(chǎn)品受Svar Life Science AB擁有的Z利保護(hù)，任何復(fù)制所提供的iLite®檢測(cè)就緒細(xì)胞的企圖都是對(duì)這些Z利的侵犯。

Svar Life Science-C5a檢測(cè)就緒細(xì)胞文獻(xiàn)參考：

1. Manthey et al. Complement Component 5a (C5a). Int J Biochem Cell Biol.2009 Nov;41(11):2114-7.

2. Woodruff et al. Inhibiting the C5–C5a receptor axis. Mol Immunol. 2011 Aug;48(14):1631-42.

3. P N Monk et al. Function, Structure and Therapeutic Potential ofComplement C5a Receptors. Br J Pharmacol 2007 Oct;152(4):429-48.

4. Colley et al. Structure and characterization of a high affinity C5a monoclonal antibody that blocks binding to C5aR1 and C5aR2 receptors.MAbs. 2018 Jan;10(1):104-117.

5. Hawksworth et al. New concepts on the therapeutic control of complement anaphylatoxin receptors. Mol Immunol. 2017 Sept;89:36-43.

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