ELISA試劑盒次核糖核酸酶P(Ribonuclease P，簡寫為RNase P)是一種核糖核酸酶。核糖核酸酶P也是一種核酶，即由一個(gè)RNA分子發(fā)揮催化活性，它是*個(gè)被發(fā)現(xiàn)的蛋白質(zhì)以外具有催化活性的生物大分子。它的功能是剪切tRNA分子中RNA上多余的或前體的多余序列。

它的發(fā)現(xiàn)者悉尼·奧爾特曼在1970年代在研究前體tRNA中發(fā)現(xiàn)它可以剪切RNA的5'端，悉尼·奧爾特曼也因此獲得了1989年度的諾貝爾化學(xué)獎。近期的研究發(fā)現(xiàn)核糖核酸酶P也具有一些新的功能，例如人類細(xì)胞核中的核糖核酸酶P對于正常并有效地轉(zhuǎn)錄多種非編碼rna(包括tRNA、5S rRNA、SRP RNA和U6 snRNA)的基因是必要的，這些基因是由RNA聚合酶III(人類細(xì)胞中三類主要的RNA聚合酶之一)來進(jìn)行轉(zhuǎn)錄。細(xì)菌中在細(xì)菌中，如大腸桿菌，核糖核酸酶P具有兩個(gè)組分：一條RNA鏈(稱為M1-RNA)和一個(gè)蛋白質(zhì)(稱為C5蛋白)。在細(xì)胞內(nèi)，這兩個(gè)組分對于功能的發(fā)揮都是必要的;但在體外(in vitro)，M1-RNA可以獨(dú)自發(fā)揮催化的功能。

C5蛋白的作用主要是增強(qiáng)底物結(jié)合的親和力，而活性位點(diǎn)金屬離子結(jié)合親和力的提高很可能能夠加強(qiáng)M1-RNA的催化速率。細(xì)菌核糖核酸酶P的晶體結(jié)構(gòu)顯示它具有一個(gè)由共軸堆積的螺旋結(jié)構(gòu)域構(gòu)成的平整表面，這樣一個(gè)平的表面有助于底物前體tRNA分子的結(jié)合和剪切。古菌中在古菌中，核糖核酸酶P含有4-5個(gè)結(jié)合RNA的蛋白質(zhì)亞基。體外重構(gòu)實(shí)驗(yàn)顯示，這些亞基中的每一個(gè)都通過核糖核酸酶P中的RNA組分參與對于tRNA的處理。古菌核糖核酸酶P中的蛋白質(zhì)亞基結(jié)構(gòu)已經(jīng)通過X射線晶體學(xué)和NMR被解析，進(jìn)一步揭示了這些亞基結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系。ELISA試劑盒

真核生物中在真核生物中，如人類和酵母，核糖核酸酶P的RNA鏈與細(xì)菌中所發(fā)現(xiàn)的在結(jié)構(gòu)上相似，并含有9-10個(gè)與RNA鏈結(jié)合的蛋白質(zhì)亞基，其中5個(gè)亞基與古菌核糖核酸酶P中的5個(gè)亞基具有同源性。這些亞基同時(shí)也是核糖核酸酶MRP(RNase MRP，一種催化性核糖核蛋白，參與細(xì)胞核中核糖體RNA的剪切)的組成亞基。真核生物的核糖核酸酶P中的RNA組分直到zui近才被證明是核酶;其蛋白質(zhì)亞基自身對于底物tRNA的剪切只具有次要作用，這些亞基可能是在核糖核酸酶P和核糖核酸酶MRP的其他功能(如基因轉(zhuǎn)錄和細(xì)胞周期)中發(fā)揮主要作用。

Nesfatin-1    新的飽食分子蛋白抗體
Nectin 4    脊髓灰質(zhì)炎病毒受體相關(guān)蛋白4抗體
NKp80    細(xì)胞毒性受體NK-p80抗體
CD112    細(xì)胞粘附分子CD112抗體
Nephrin    腎小球細(xì)胞粘附分子受體抗體
NR2/LRH1    成纖維細(xì)胞核受體Nr2抗體
NCX1    鈉鈣交換蛋白1抗體
NCX3    鈉鈣交換蛋白3抗體
NMDAR1    天冬氨酸受體抗體
phospho-Nrf2 (Ser40)    磷酸化核因子2相關(guān)因子2(Ser40)抗體
Nemo-like kinase    Nemo樣激酶抗體

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