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英國學者設計全新微蛋白結構

來源:上海金鵬分析儀器有限公司   2018年07月18日 16:59  

學術刊物自然出版集團旗下子刊《Nature Chemical Biology》雜志在線發(fā)表了英國布里斯托大學Derek N Woolfson研究員和Emily G Baker研究員的一篇研究論文,論文報道研究組設計出一種比天然蛋白小很多的微蛋白,借此可以對蛋白質形成折疊結構并保持穩(wěn)定的分子作用力“一探究竟”,為設計生物醫(yī)藥所需的微小蛋白和微小分子等基本結構開辟了全新路徑。

天然蛋白質具有一系列至關重要的生物功能,比如幫助植物將光能轉換成糖分,幫助人類將氧氣從肺部運往肌肉,幫助糖類與氧氣結合以提供肌肉正?;顒铀璧哪芰康取閳?zhí)行這些任務,蛋白質必須折疊成特定的3D結構,即氨基酸按照一定序列形成肽鏈,再將肽鏈中疏水性殘基包裹進分子內部,折疊成具有活性的3D結構。但經過數十年的努力,科學家們仍沒有詳細理解蛋白質折疊的過程,以及蛋白質結構如此穩(wěn)定的背后機制。

現在,布里斯托團隊的研究有望解決這一難題。他們讓兩種蛋白質結構——α螺旋和聚脯氨酸Ⅱ螺旋結合,形成“PPα”微蛋白。接著,他們將這一微蛋白進行“拆解”發(fā)現,兩種螺旋結構相互纏繞后,其內氨基酸能通過“紐扣作用”緊密結合在一起。

研究團隊用非天然氨基酸取代“PPα”內部分氨基酸后還發(fā)現,除了疏水性作用外,微蛋白保持結構穩(wěn)定還與CH-π作用息息相關,即一種螺旋的CH基團與另一種螺旋內的芳環(huán)基團之間存在相互作用。他們也在數千種天然蛋白質結構中發(fā)現了這種CH-π作用,這意味著,CH-π作用為開發(fā)新藥提供了新的潛在靶點。

Emily G Baker博士認為,他們的新研究不僅對蛋白質折疊和穩(wěn)定的基礎性研究意義重大,還能指導科學家設計改造出全新的蛋白質和藥物分子,為生物技術和生物醫(yī)藥應用開辟的研究路徑。

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