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細(xì)胞角蛋白7抗體穩(wěn)定性良好的主要原因

來源:上海撫生實業(yè)有限公司   2022年02月15日 11:20  

細(xì)胞角蛋白7抗體在室溫、37℃保存與-20℃保存具有一樣的活性與穩(wěn)定性。

之所以具有這樣良好的穩(wěn)定性,主要原因有四個方面:

1.抗體濃度

高濃度的抗體產(chǎn)品可減少容器表面吸附造成的物質(zhì)損失。撫生抗體產(chǎn)品中,93%的濃度大于0.5mg/ml??贵w產(chǎn)品濃度普遍大于業(yè)內(nèi)水平。


2、抗體分子的高Tm

有數(shù)據(jù)表明,在70℃時抗體分子才開始明顯地去折疊(unfold),而這一過程之前的變化也具有相當(dāng)?shù)目赡嫘?。也就是說,在室溫下,甚至短時間溫度達到50-60度,抗體分子都能維持正確折疊,保持應(yīng)有的活性。

 

3. 抗體純度

高純度的抗體產(chǎn)品,去除了包括各種蛋白酶在內(nèi)的雜質(zhì),保證了抗體的穩(wěn)定性。撫生采用先進的抗體純化技術(shù),確??贵w產(chǎn)品的高純度,保障其抗體產(chǎn)品的穩(wěn)定性。

 

4、抗體的穩(wěn)定性是自然界長期進化的結(jié)果

抗體是免疫系統(tǒng)中最重要的分子之一,其穩(wěn)定性是自然進化篩選的結(jié)果。在眾多物種中,抗體分子形成了保守而穩(wěn)定的結(jié)構(gòu),分子中70% 氨基酸殘基(免疫球蛋白結(jié)構(gòu)域)以beta  pian層(beta-sheet)形式堆疊,形成緊密并能耐受蛋白酶作用的“三明治”結(jié)構(gòu),輕鏈和重鏈通過保守的二硫鍵形成具有三個結(jié)構(gòu)域的免疫球蛋白,大大提高了分子本身的穩(wěn)定性。[1]

 



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