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膠原蛋白是生物高分子，動物結(jié)締組織中的主要成分，也是哺乳動物體內(nèi)含量多、分布廣的功能性蛋白，占蛋白質(zhì)總量的25%～30%，某些生物體甚至高達80%以上。
畜禽源動物組織是人們獲取天然膠原蛋白及其膠原肽的主要途徑，但由于相關(guān)畜類疾病和某些宗教信仰限制了人們對陸生哺乳動物膠原蛋白及其制品的使用，現(xiàn)今正在逐步轉(zhuǎn)向海洋生物中開發(fā)。歐洲食品安全局（EFSA）已證實了即使是動物骨骼來源的膠原蛋白也不存在感染瘋牛病和其它相關(guān)疾病的可能。
由于氨基酸組成和交聯(lián)度等方面的差異，使得水產(chǎn)動物尤其是其加工廢棄物——皮、骨、鱗中所含有的豐富的膠原蛋白具有很多牲畜膠原蛋白所沒有的優(yōu)點，另外來源于海洋動物的膠原蛋白在一些方面明顯優(yōu)于陸生動物的膠原蛋白，比如具有低抗原性、低過敏性等特性。因此水產(chǎn)膠原蛋白可能逐步替代陸生動物膠原蛋白。
膠原蛋白種類較多，常見類型為Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型、Ⅴ型和Ⅺ型。
膠原蛋白因具有良好的生物相容性、可生物降解性以及生物活性，因此在食品、醫(yī)藥、組織工程、化妝品等領(lǐng)域獲得廣泛的應(yīng)用。
分類
膠原蛋白是一類蛋白質(zhì)家族，已至少發(fā)現(xiàn)了30余種膠原蛋白鏈的編碼基因，可以形成16種以上的膠原蛋白分子，根據(jù)其結(jié)構(gòu)，可以分為纖維膠原、基膜膠原、微纖維膠原、錨定膠原、六邊網(wǎng)狀膠原、非纖維膠原、跨膜膠原等。
根據(jù)它們在體內(nèi)的分布和功能特點，可以將膠原分成間質(zhì)膠原、基底膜膠原和細胞外周膠原。間質(zhì)型膠原蛋白分子占整個機體膠原的絕大部分，包括Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ型膠原蛋白分子，Ⅰ型膠原蛋白主要分布于皮膚、肌腱等組織，也是水產(chǎn)品加工廢棄物（皮、骨和鱗）含量最多的蛋白質(zhì)，占全部膠原蛋白含量的80%～90%左右，在醫(yī)學上的應(yīng)用廣泛。Ⅰ型膠原在魚類膠原中一個顯著的的特點是熱穩(wěn)定性比較低，并呈現(xiàn)有魚種的特異性。Ⅱ型膠原蛋白由軟骨細胞產(chǎn)生；基底膜膠原蛋白通常是指Ⅳ型膠原蛋白，其主要分布于基底膜；細胞外周膠原蛋白通常中指Ⅴ型膠原蛋白，在結(jié)締組織中大量存在。按功能，可將膠原分為兩組，第一組是成纖維膠原，包括第Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅺ、ⅩⅩⅣ和ⅩⅩⅦ型膠原；其余是第二組，非成纖維膠原。非成纖維膠原的α-鏈既含有三螺旋域（膠原域，COL），還含有非三螺旋域（非膠原域，NC），其中成纖維膠原約占膠原總數(shù)的90%。
膠原蛋白的種類及其在組織中的分布圖冊參考資料。
重組人源化膠原蛋白，由DNA重組技術(shù)制備的人膠原蛋白特定型別基因編碼的全長或部分氨基酸序列片段，或是含人膠原蛋白功能片段的組合。
分布
在水產(chǎn)動物體內(nèi)膠原蛋白含量高于陸生動物，如鰱魚、鳙魚和草魚魚皮的蛋白質(zhì)含量分別為25.9%、23.6%和29.8%，均高于各自相應(yīng)魚肉的蛋白質(zhì)含量：17.8%、15.3%和16.6%。而魚皮中的膠原含量最高可超過其蛋白質(zhì)總量的80%，較魚體的其它部位要高許多，有研究報道真鯛魚皮中膠原蛋白占粗蛋白的80.5%，鰻鱺則高達87.3%。如此高的含量意味著得率也高，如小鮪鰹42.5%；日本海鱸40.7%；香魚53.6%；黃海鯛40.1%；竹莢魚43.5%（均以干重計）。
但膠原蛋白的種類要少得多，已從魚類中分離鑒定出的膠原類型有：廣泛分布在真皮、骨、鱗、鰾、肌肉等處的I型、軟骨和脊索的Ⅱ型和Ⅺ型以及肌肉的V型。而魚皮和魚骨所含的Ⅰ型膠原蛋白是其主要膠原蛋白。此外，還發(fā)現(xiàn)ⅩⅧ型膠原，然而哺乳動物中含量比較豐富的Ⅲ型膠原，在水產(chǎn)動物中尚未發(fā)現(xiàn)。其中只有Ⅰ型膠原蛋白的價格人們才可以接受；其它類型的膠原如Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等僅在研究中制備，由于價格昂貴都不宜于大量生產(chǎn)。
由于無脊椎動物與脊椎動物在進化上相距遙遠，它們的膠原性質(zhì)存在明顯的差異。水產(chǎn)無脊椎動物的膠原主要可分為兩類，類Ⅰ型及類Ⅴ型膠原，均相當于脊椎動物的Ⅰ型膠原。
其中類Ⅰ型膠原比較富含有丙氨酸和糖結(jié)合型的羥賴氨酸，廣泛的存在于軟體動物的各種器官中，包括：烏賊類的皮和頭蓋軟骨、章魚的皮鮑的肌肉和外套膜等。類Ⅴ型膠原是丙氨酸含量比較少、富含糖結(jié)合型羥賴氨酸，已從磯海葵的中膠層、節(jié)足動物蝦類和蟹類的肌肉及皮下膜以及原索動物羅氏石勃卒的肌膜體中分離出來。與脊椎動物相比，水產(chǎn)無脊椎動物的膠原顯著難溶，富含于羥賴氨酸，尤其是糖結(jié)合型含量多，而且纖維的直徑小于50nm。
有人對海參膠原研究發(fā)現(xiàn)，刺參體壁含蛋白3.3%，其中70%為膠原蛋白。氨基酸分析，膠原富含丙氨酸和羥脯氨酸，但羥賴氨酸含量較少，SDS電泳及SP凝膠柱分析發(fā)現(xiàn)其膠原組成為(α1)2α2。還有人從仿刺參（S.japonicus）提取膠原蛋白，利用EDTA和Tris-HCl浸泡溶漲，用氫氧化鈉除去雜質(zhì)和非膠原蛋白，采用胃蛋白酶促溶提取粗制膠原，通過鹽析和透析獲取精致膠原蛋白，并進一步利用Sephacryl S-300 HR凝膠過濾和DEAE-52陰離子交換除去多糖，獲取膠原蛋白純品。SDS-PAGE電泳表明膠原分子的組成為(α1)3，且α鏈類似于脊椎動物Ⅰ型膠原的α1鏈，熱收縮溫度為57℃，低于牛皮膠原5℃。
還有人對采自日本Senzaki海灣的Stomolopus meleagri水母的外傘組織進行了分析。整個中膠層被分成三部分，利用醋酸首先將凍干的水母中膠層分為酸溶性蛋白和酸不溶性物質(zhì)，利用NaCl溶液將酸溶性蛋白分為酸溶性膠原蛋白和酸溶性非膠原蛋白，而不溶入醋酸的中膠層經(jīng)胃蛋白酶處理后大多變?yōu)榭扇苄缘哪z原質(zhì)。然后利用氨基酸分析儀對分離得到的三部分的組成分別進行分析。發(fā)現(xiàn)該水母外傘中膠原蛋白含量很高，大約占干重的46.4%。經(jīng)SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳分析其膠原蛋白是由三個*α鏈組成，按照它們的移動位置分別分別確定為α1、α3、α2鏈。
氨基酸分析表明，S.meleagri水母外傘膠原質(zhì)中甘氨酸含量高，每1000個氨基酸殘基含有309個甘氨酸，其次為谷氨酸、脯氨酸和丙氨酸，分別為98、82和82個殘基，羥基脯氨和羥基賴氨酸數(shù)也較高，分別為40和27。外傘中高的膠原蛋白含量表明水母資源是一個潛在的膠原蛋白源。
Ⅰ型膠原分子長度約300nm，直徑約1.5nm，呈棒狀，由三條肽鏈組成，其中有兩條α(Ⅰ)鏈，一條
α(Ⅱ)鏈。對機體功能作用強。α(Ⅰ)鏈和α(Ⅱ)鏈之間的氨基酸序列只有微小的差異。有人利用Ⅰ型膠原蛋白的電腦模型來模擬結(jié)締組織的外基質(zhì)結(jié)構(gòu)，結(jié)果表明，用其它一些基團取代Ⅰ型膠原蛋白兩條鏈上氨基乙酸就會導(dǎo)致骨合成異常。第3條α鏈多存在于絕大多數(shù)真骨魚類，尤其是魚皮，其他陸生脊椎動物沒有。由3條異種α鏈形成的單一型雜分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)組成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首魚和羊頭海鯛的骨和鱗的酸性膠原蛋白(ASC)的電泳類型，發(fā)現(xiàn)在電泳譜帶上可以清楚地看到β、γ、α1和α2組分，且α1的分子量為130 kD，α2的分子量為110 kD。因此，在某些魚類中，與其他組織，如肌肉和膀胱相比較，魚皮膠原蛋白中的α3(Ⅰ)鏈更適宜傳遞。
IV型膠原蛋白非常細小而且呈線性分布在組織內(nèi)部，是連接表皮和真皮的主要要素。Ⅴ型膠原的肽鏈由2條α1鏈和1條α2鏈或由3條α1鏈組成，存在3種組裝形式：[α1(Ⅴ)]3、[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)和α1(Ⅴ)、α2(Ⅴ)、α3(Ⅴ)，其中以[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)為主。Ⅴ型膠原分布在細胞周圍以及Ⅰ型膠原的周圍，可能在基膜和結(jié)締組織之間起著橋梁作用，已經(jīng)從數(shù)種魚類肌肉中分離出來。XV型膠原蛋白分布較廣而且多分布在血管、神經(jīng)組織的外圍地帶，而且其與角化細胞腫瘤黑素細胞腫瘤發(fā)生有關(guān)。
Ⅺ型膠原是異三聚體，其組成為α1(Ⅺ)α2(Ⅺ)α3(Ⅺ)，Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分，在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質(zhì)的組成中起著重要作用，且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多，所以Ⅱ型膠原的研究的對象大多是陸生生物，雖然在1984年已經(jīng)從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原，但是從水產(chǎn)動物提?、蛐湍z原的研究并不多。
ⅩⅧ型膠原發(fā)現(xiàn)的相對較晚，同源性較高，還有不同的亞類，主要存在于肺、肝臟和腎臟等組織中。屬于被稱之為multi-plexin的特殊膠原亞族，含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區(qū)（non-triple-heli-cal regions，NC1），這一特殊結(jié)構(gòu)使其與其他僅由三螺旋結(jié)構(gòu)組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫(yī)學和分子生物學領(lǐng)域，如胚胎中的轉(zhuǎn)錄表達。
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