聚丙烯酰胺凝膠電泳是網狀結構，具有分子篩效應，它有兩種形式，一種是非變性聚丙烯酰胺凝膠，蛋白質在電泳中保持完整的狀態(tài)，蛋白在其中依三種因素分開：蛋白大小，形狀和電荷。

而SDS-PAGE僅根據蛋白分子量亞基的不同而分離蛋白。這個技術首先是1967年由shapiro建立，他們發(fā)現在樣品介質和丙烯酰胺凝膠中加入離子去污劑和強還原劑后，蛋白質亞基的電泳遷移率主要取決于亞基分子量的大小，電荷因素可以忽視。

SDS是陰離子去污劑，作為變性劑和助溶試劑，它能斷裂分子內和分子間的氫鍵，使分子去折疊，破壞蛋白分子的二。三級結構。而強還原劑如巰基乙醇，二硫蘇糖醇能使絆胱/氨酸殘基間的二硫鍵斷裂。在樣品和凝膠中加入還原劑和SDS后，分子被解聚成多肽鏈，解聚后的氨基酸側鏈和SDS結合成蛋白- SDS膠束，所帶的負電荷大大超過了蛋白原有的蛋白量，這樣就消除了不同分子間的電荷差異和結構差異。

SDS-PAGE一般采用的是不連續(xù)緩沖系統(tǒng)，于連續(xù)緩沖系統(tǒng)相比，能夠有較高的分辨率。

濃縮膠的作用是有堆積作用，凝膠濃度較小，孔徑較大，把較稀的樣品加在濃縮膠上，經過大孔徑凝膠的遷移作用而被濃縮至一個狹窄的區(qū)帶。當樣品液和濃縮膠選TRIS/HCL緩沖液，電極液選TRIS甘氨/酸。電泳開始后，HCL解離成氯離子，甘氨/酸解離出少量的甘氨/酸根離子。蛋白質帶負電荷，因此一起向正極移動，其中氯離子最快，甘/氨酸根離子最慢，蛋白居中。電泳開始時氯離子泳動率最大，超過蛋白，因此在后面形成低電導區(qū)，而電場強度與低電導區(qū)成反比，因而產生較高的電場強度，使蛋白和甘/氨酸根離子迅速移動，形成以穩(wěn)定的界面，使蛋白聚集在移動界面附近，濃縮成一中間層。

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