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Worthington:醛縮酶Aldolase的多功能性研究

來(lái)源:武漢艾美捷科技有限公司   2024年12月13日 16:25  

醛縮酶存在于所有動(dòng)物和植物組織以及大多數(shù)微生物中。I類醛縮酶存在于動(dòng)物和高等植物組織中,其特征是不需要二價(jià)金屬輔因子,并且與底物二羥基丙酮磷酸鹽形成酮亞胺席夫堿中間體。II類醛縮酶僅在原核生物和低等真核生物中發(fā)現(xiàn),需要二價(jià)金屬輔因子(HeronCaprioli 1975London 1974,Lebherz等人1973,Gefflaut等人1995)。I類醛縮酶有三種類型:A型(主要形式)存在于肌肉中;肝腎B型;以及大腦中的C型(加上一些A型)(Horecker等人,1972)。

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特異性:

醛縮酶對(duì)其底物D-果糖具有高度特異性。

 

組成:

哺乳動(dòng)物中發(fā)現(xiàn)的三種同工酶(A、BC)由四個(gè)相同的亞基組成,每個(gè)亞基是一個(gè)由360個(gè)氨基酸組成的多肽鏈。該酶具有同源四聚體結(jié)構(gòu),亞基大約為40 kDaMarshLebherz 1992年)。這些亞基的結(jié)構(gòu)是一個(gè)被α-螺旋和連接環(huán)包圍的β-桶(LittlechildWatson 1993年)。如果同源四聚體中四個(gè)亞基之一的活性被破壞,整個(gè)復(fù)合物將無(wú)法正常功能,表明活性位點(diǎn)之間存在緊密的通信(MarshLebherz 1992年)。

 

分子特征:

一類真核酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)高度保守(KellyTolan 1986年,Freemont等人1988年);然而,一類和二類酶序列之間沒有相似性,因?yàn)樗鼈兙哂歇?dú)立的進(jìn)化起源(MarshLebherz 1992年)。然而,一類和二類酶都含有羧基末端酪氨酸殘基,這對(duì)于最大催化活性是必需的(Rutter 1961年,MorseHorecker 1968年)。長(zhǎng)時(shí)間的收縮活動(dòng)通過(guò)下調(diào)細(xì)胞質(zhì)糖酵解酶和增強(qiáng)線粒體酶活性來(lái)降低A型醛縮酶在mRNA中的表達(dá)(Williams等人1986年)。

 

艾美捷Worthington醛縮酶CAS: 9024-52-6應(yīng)用:

化學(xué)酶合成(Bolt等人2008年,Calveras等人2009年)

結(jié)構(gòu)功能研究(St.-Jean等人2005年)

有機(jī)合成(Castillo等人2006年,Concia等人2009年)

D-果糖-1,6-二磷酸的定量

偶聯(lián)反應(yīng)中的代謝物測(cè)定(Hiller等人2007年)

柱和凝膠中的分子量標(biāo)記

 

醛縮酶特征:

CATH分類

類別:Alpha Beta

架構(gòu):Alpha-Beta

拓?fù)洌?span style="font-family: Calibri;">TIM

分子量:156.8 kDa(理論)

最佳pH值:6.9-8.8

等電點(diǎn):8.47(理論)

消光系數(shù):

133,560 cm-1 M-1(理論)

E1%,280 = 8.52(理論)

活性位點(diǎn)殘基

賴氨酸(K229

谷氨酸(E187

以及其他帶電殘基(由于活性位點(diǎn)附近發(fā)現(xiàn)的許多帶電氨基酸的接近,功能分配復(fù)雜)(St.-Jean等人2005年)

抑制劑:

重金屬,特別是Cu2+Zn2+Ag+

羥基萘甲醛磷酸衍生物(Dax等人2005年)

磷酸化的芳香族化合物(Blonski等人1997年)

D-赤蘚糖醇1-磷酸(Ferroni等人1991年)

磷脂酰絲氨酸脂質(zhì)體(Kwiatkowska等人1994年)

磷酸鹽和腺嘌呤核苷酸(Callens等人1991年)

 

文獻(xiàn)參考:

Allen, B. , Gracy, R. and Harris, B.

Studies on Aldolase from Human Cardiac Tissue , Arch Biochem Biophys 155 , 325 , 1973

 

Anderson, L. , Heinrikson, R. and Nyes, C.

Chloroplast and Cytoplasmic Enzymes. Subunit Structure of Pea Leaf Aldolases , Arch Biochem Biophys 169 , 262 , 1975

 

Anderson, P. and Kaplan, H.

Reactivity of the Active-Centre Lysine Residue of Rabbit Muscle Aldolase , Biochem J 137 , 181 , 1974

 

Anderson, P. , Gibbons, I. and Perham, R.

A Comparative Study of the Structure of Muscle Fructose 1,6-Diphosphate Aldolases , Eur J Biochem 11 , 503 , 1969

 

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